Author/Authors :
Christopher J. Hobbs، نويسنده , , Rino A. Bit، نويسنده , , Andrew D. Cansfield، نويسنده , , Bill Harris، نويسنده , , Christopher H. Hill، نويسنده , , Katherine L. Hilyard، نويسنده , , Ian R. Kilford، نويسنده , , Eric Kitas، نويسنده , , Antonin Kroehn، نويسنده , , Peter Lovell، نويسنده , , David Pole، نويسنده , , Paul Rugman، نويسنده , , Brad S. Sherborne، نويسنده , , Ian E. D. Smith، نويسنده , , David R. Vesey، نويسنده , , D. Lee Walmsley، نويسنده , , David Whittaker، نويسنده , , Glyn Williams، نويسنده , , Fiona Wilson، نويسنده , , David Banner، نويسنده , , et al.، نويسنده ,
Abstract :
Starting from the tetrapeptide Ac-pYEEI-NHMe and using a structure-based approach, we have designed and synthesised a peptidomimetic ligand for p56lck SH2 domain containing a conformationally restricted replacement for the two glutamate residues. We have explored replacments for the isoleucine residue in the pY+3 pocket and thus identified 1-(R)-amino-3-(S)-indaneacetic acid as the most potent replacement. We also report the X-ray crystal structures of two of the antagonists.
