• شماره ركورد
    72183
  • عنوان مقاله

    التنقية الجزئية لانزيم السايتدين دي امينيز في الروويسات الاولية للمشوكة الحبيبية Echinococcus granulosus

  • عنوان به زبان ديگر
    Partial purification of cytidine deaminase from protoscoleces of Echinococcus granulosus
  • پديد آورندگان

    صابر, جنان ايوب جامعة كركوك - كلية العلوم - قسم علوم الحياة, العراق , حسن, حسين فاضل جامعة كركوك - كلية العلوم - قسم علوم الحياة, العراق

  • از صفحه
    119
  • تا صفحه
    133
  • تعداد صفحه
    15
  • چكيده عربي
    تضمن البحث عزل وتنقية جزئية لأنزيم السايتدين دي أمينيز ( 3.5.4.5 .EC ) من الرؤيسات الأولية بتقنية الترشيح الهلامي وبأستخدام السيفادكس G200 إذ بلغ عدد مرات التنقية لهذا الانزيم تقريبا 27 وبفعالية نوعية 826 نانومول/دقيقة /ملغرام بروتين ووجد ان الوزن الجزيئي للانزيم يساوي تقريبا 82000 دالتون. وتبين أن الاس الهيدروجيني الأمثل لأظهار الفعالية الانزيمية هو 7.5 عند درجة الحرارة 37 درجة مئوية وله ثابت ميكيلس منتن km بقيمة 0.03 مليمولر للسايتدين. كما أظهرت النتائج أن فعالية أنزيم السايتدين دي أمينيز تثبط بوجود 5_فلورويوراسيل و5_تايويوراسيل والوبيورانول بنسبة تثبيط 24% و18% و20% على التوالي.
  • چكيده لاتين
    Cytidine deaminase (EC 3.5.4.5) has been partially purified from protoscoleces of Echinococcus granulosus by gel filteration chromatography using Sephadex G200 .The molecular weight of the enzyme determined by gel filteration was about 82000 dalton with specific activity of 826 nmol/min/mg protein and with purification fold of about 27 times . The optimum pH was found to be 7.5 at 37 oC with km value of 0.03 mM for cytidine . The results indicate that the activity of cytidine deaminase was found to be inhibited by 5_flourouracil , 5_thiouracil and allopurinol with inhibitory percentage of 24 % ,18 % and 20%respectively.
  • كليدواژه
    تنقية , سايتدين دي امينيز , الروويسات الاولية , المشوكة الحبيبية
  • سال انتشار
    2015
  • عنوان نشريه
    Kirkuk University Journal: Scientific Studies
  • عنوان نشريه
    Kirkuk University Journal: Scientific Studies