معرفي باكتري Bacillus polymyxa TW2 جدا شده از تفاله چاي و مولدآنزيم تاناز

تانن، گروهی از پلی فنل های طبیعی و محلول در آب است كه به پروتئینها متصل و موجب غیرقابل هضم شدن آنها می گردد. تانن آسیل هیدرولاز (3.1.1.20.EC) آنزیم كلیدی هیدرولیز تانن است كه پیوندهای استری را در تانن قابل هیدرولیز می شكند. هدف از این تحقیق جداسازی باكتری های تولید كننده تاناز از تفاله چای می باشد. برای این منظور از تفاله چای دفن شده در خاك نمونه گیری به عمل آمد. نمونه خاك بعد از غنی سازی بر روی محیط دارای تانن به مدت ۲ روز، به محیط انتخابی حاوی تانن منتقل شد. باكتریها به محیط براث حاوی تانن منتقل شدند و بعد از ۲ روز شیك شدن در دمای ۳۰ درجه سانتی گراد، سنجش آنزیمی به روش Sharma و همكاران انجام شد. بعد از انتقال سوسپانسیون میكروبی از محیط غنی سازی جدایه TW2 توانایی خوبی در تولید تاناز در محیط براث نشان داد. میزان فعالیت آنزیمی این جدایه ml/u 9/21 می باشد. بعد از انجام تست های بیوشیمیایی مشخص شد این باكتری، Bacillus polymyxa می باشد. نتیجه این مطالعه نشان میدهد كه چنین زیستگاه های گزینه های مناسب برای یافتن باكتری های با پتانسیل بالا برای تولید آنزیم هستند.

Tannins are a group of natural and water-soluble polyphenols that binds proteins and cause to become indigestible. Tannin acyl hydrolase (EC.3.1.1.20) is a key enzyme that hydrolysis the ester bonds in hydrolysable tannin. The aim of this study was isolation tannase producing bacteria tea waste. For this purpose, samples were collected from buried tea waste in soil. After 2 days enrichment of samples on enrichment medium containing tannin, were transferred to selective agar medium containing tannin. The isolated bacteria were transferred to broth containing tannins and incubated for 2 days at 30 °C, and then enzyme assay was performed according to sharma et al method. As a result, TW2 isolate was obtained with suitable tannase production.The enzymatic activity of this strain was 21.9U/ml. According to identification based on biochemical tests, this isolate was identified as Bacillus polymyxa.The results of this study suggest that screening of such habitats is a suitable approach for finding new isolate with high potential of enzyme production