شماره ركورد كنفرانس :
4375
عنوان مقاله :
تاثير شوري بر برخي ويژگي¬هاي فيزيولوژيك سيانوباكتر Spirulina
عنوان به زبان ديگر :
The effect of salinity on some physiological characters of Spirulina
پديدآورندگان :
زرندي مياندوآب ليلا zarandi@azaruniv.ac.ir دانشگاه شهيد مدني آذربايجان، تبريز , زاده حسينقلي الهه دانشگاه شهيد مدني آذربايجان، تبريز , محمد زاده پرويز دانشگاه شهيد مدني آذربايجان، تبريز , چاپارزاده نادر دانشگاه شهيد مدني آذربايجان، تبريز
كليدواژه :
شوري , Spirulina , رنگدانههاي فتوسنتزي , پروتيين , ژل آكريل آميد
عنوان كنفرانس :
پنجمين همايش ملي انجمن فيزيولوژي گياهي ايران
چكيده فارسي :
شوري يكي از عوامل محدودكننده رشد و توليدمثل موجودات فتوسنتز كننده در سراسر دنياست. ازاين رو درك مكانيسم و نحوه مقابله گياهان و جلبكها در شرايط شور مورد توجه فيزيولوژيست هاي گياهي است. بهمنظور بررسي واكنش Spirulina sp. به شوري از نظر تغييرات رنگدانههاي فتوسنتزي، فيكوبيلي پروتيينها و همچنين كميت و كيفيت پروتيينهاي آن، آزمايشي با دو سطح شوري صفر و 8/0 ميلي مولار نمك كلريد سديم در سه تكرار طراحي و طي 24 ساعت اجرا شد. شوري محتوي كلروفيلa را بصورت معنيدار كاهش و محتوي فيكوسيانين را افزايش داد. در صورتيكه محتوي كلروفيلb، كاروتنوييد، فيكواريترين، آلوفيكوسيانين و پروتيين طي زمان آزمايش تغيير معني داري را نشان ندادند. همچنين تصوير ژل آكريل آميد تغيير محسوسي را در الگوي پروتيينها در شرايط شوري بويژه در محدوده پروتيين هاي با وزن مولكولي 25 الي 50 كيلودالتون نشان داد.
چكيده لاتين :
Salinity is one of the limiting factors for growth and reproduction of photosynthetic organisms around the world. Therefore, understanding the mechanisms and how plants and algae behave in saline condition is attractive for plant physiologists. In order to study the reaction of Spirulina sp. to salinity in terms of photosynthetic pigments, phycobiliproteins and quantity and quality of proteins, experiment designed with two levels of salinity 0 and 0.8 mM NaCl in triplicate and implemented within 24 hours. Salinity significantly reduced chlorophyll a and increased phycocianin content. While the content of chlorophyll b, carotenoids, phycoeritrin, allophycocyanin and protein did not show significantly changes during experiment. The polyacrylamide gel image indicated clear change in the protein pattern at saline conditions, especially in the range of 25 to 50 kDa proteins.