شماره ركورد كنفرانس :
4424
عنوان مقاله :
بررسي تنظيم فعاليت ژن Salt Overly Sensitive(SOS1) جداسازي شده از گياه هالوفيت كوشيا
پديدآورندگان :
نيكخواه1 ناهيد دانشجوي كارشناسي ارشد، مهندسي كشاورزي-بيوتكنولوژي كشاورزي , فهميده ليلا 2استاديار، گروه اصلاح نباتات وبيوتكنولوژي , فولادوند3 زيبا Zibafooladvand83@gmail.com 3مربي، پژوهشكده زيست فناوري كشاورزي و پژوهشكده كشاورزي، دانشگاه زابل، ايران
كليدواژه :
شبيه سازي , فعاليت پروتئين , كوشيا.
عنوان كنفرانس :
دومين كنگره بين المللي و چهاردهمين كنگره ملي علوم زراعت و اصلاح نباتات ايران
چكيده فارسي :
پروتئين¬ بزرگ غشاي سلوليSOS1 داراي 12دمين ترانس¬ممبران گذرنده از غشا در منطقۀ N- ترمينال و دم بلند سيتوپلاسمي در منطقۀ C- ترمينال هيدروفيل (AA)700 است، در C-ترمينال ، ناحيۀ 849-764 محل اتصال نوكلئوتيد حلقوي است ، پس از فسفوريلاسيون SOS1 دمين خودتنظيمي از مكان بالادست رها شده و در اين مكان نوكلئوتيد حلقوي متصل شده و فعاليت پروتئين انتقال دهنده آغاز مي شود ، با توجه به اهميت اين دمين نحوۀ اتصال نوكلئوتيد حلقوي به آن مورد بررسي قرار گرفت. پس از تعيين توالي ژن مورد نظر و تعيين توالي دمين مورد نظر در سطح توالي اسيد آمينه اي، مناطق حفاظت شده در اين دمين با استفاده از نرم افزار meg align و ساختارهاي سوم و نحوۀ اتصال نوكلئوتيد حلقوي به آن با استفاده از نرم افزارهاي موجود در پايگاه پروتئيني expasy مشخص شد. در دمين مورد نظر تعداد ده منطقه حفاظت شده مشخص شد. اسيد هاي آمينه موجود در اين مناطق جز اسيد هاي آمينه مناسب براي ايجاد باندهاي هيدروژني و پيوندهاي هيدروفوب هستند كه براساس داكينگ مولكولي انجام شده مي توانند در حفرۀ مورد نظر براي اتصال نوكلئوتيد حلقوي جايگيري شوند. دمين متصل شونده به نوكلئوتيد حلقوي در پروتئين SOS1 موجود در گياه كوشيا نيز مانند ساير پروتئين هاي مشابه در گياهان ديگر با اتصال مناسب در منطقۀ حفره مانند خود مي تواند به عنوان يك عامل موثر در تنظيم فعاليت اين پروتئين مهم در گياه كوشيا مطرح شود.
