بررسي تاثير تغيير pH و قدرت يوني بر ساختار و طيف پروتيين ها و ويتامين هاي موجود در آب پنير به وسيله ي طيف سنجي فلورسانس و تحليل سه راهي داده ها

Investigation of effects of changing in pH and ionic strength of whey on altering of proteins and vitamins structure through the fluorescence spectroscopy and multi-way analysis

آب پنير يك محصول فرعي از توليدات پنير در صنايع لبني است كه منبع غني از تركيبات معدني مانند فسفر و كلسيم، ويتامينها و پروتيينها است. پروتيين هاي اصلي آب پنير شامل آلفالاكتالبومين، بتالاكتوگلوبولين، آلبومين سرم گاوي و ايمينوگلوبولين ويتامينهايي همچون ويتامين آ و ريبوفلاوين است كه داراي خواص بيولوژيكي بسياري هستند. مطالعات بسياري در زمينه جداسازي و خالص سازي پروتيين ها انجام شده است كه در اكثر آنها پروتيين ها باهم رسوب مي كنند. در اين مطالعه با استفاده از روش طيف سنجي فلورسانس كه داراي حساسيت بالايي است، تاثير تغيير دو مورد از شرايط محيطي مانند تغيير pH و تغيير قدرت يوني به وسيله ي نمك آمونيوم سولفات مورد بررسي قرار گرفت. نتايج حاصل از اعمال روش هاي تحليلي كمومتريكس مانند PARAFAC توانست اطلاعات ارزشمندي در رابطه با رفتار پروتيين ها و ويتامين هاي موجود در آب پنير بدست آورد. نتايج نشان داد كه عموما پروتيين ها نسبت به ويتامين ها حساسيت بيشتري به تغييرات محيط اطراف دارند و همچنان تعيين مقدار اين تركيبات در بافت پيچيده ي شير را امكان پذير ساخت.

Whey is a by-product of cheese production in the dairy industries that contains some minerals like phosphorus and calcium, vitamins and proteins. Major whey proteins contain β-lactoglobulin, α-lactoalubumin, BSA and immunoglobulins and these proteins have many biological properties. Many studies have been done to isolation, separation and purification of these proteins but in some of these methods several protein co-precipitated. Fluorescence spectroscopy as a highly sensitive and rapid technique could be used for monitoring of structural changes of these macromolecules which their fluorescent properties are highly dependent on the medium contain it. High or low salt content my lead to selective coagulation or precipitation of these proteins. Whey contains several intrinsic fluorophores, with the aromatic amino acids tryptophan and tyrosine, vitamin A and riboflavin. In this study we used fluorescence spectroscopy along with multi-way analysis to monitor changes in fluorescence which come from structural changes, through altering two environmental conditions such as pH and ion strength. Application of parallel factor analysis (PARAFAC) have shown that the fluorescence of vitamins are almost independent to medium conditions, but the proteins are very sensitive to their medium. In stepwise addition of salt, different proteins precipitated differently and in specific ionic strength. Fluorescence spectroscopy, which requires no sample preparation, in combination with PARAFAC appears to be a powerful tool for investigation of different environmental condition and salt treatments.