شماره ركورد كنفرانس :
5358
عنوان مقاله :
تاثير اوليگومريزاسيون بر اپيتوپ هاي پروتئين ORF8 در ويروس SARS-CoV-2
عنوان به زبان ديگر :
Impact of Oligomerization on Binding Sites of SARS-CoV-2 ORF8 Protein
پديدآورندگان :
اسدي زاده محمد mohammadassadizadeh@gmail.com دانشگاه شهيد بهشتي , عظيم زاده ايراني مريم m_azimzadeh@sbu.ac.ir دانشگاه شهيد بهشتي
كليدواژه :
كلمات كليدي: پروتئين ORF8 , SARS-CoV-2 , اوليگومريزاسيون , اپيتوپ , MHC-1 , سلول هاي B
عنوان كنفرانس :
ششمين همايش ملي توسعه علوم فناوريهاي نوين در گياهان دارويي، شيمي و زيست شناسي ايران
چكيده فارسي :
ORF8 به دليل برهمكنشهايي كه با اجزاي سيستم ايمني دارد سبب افزايش بيماريزايي SARS-CoV-2 ميشود. دراين مطالعه تاثير اليگومريزاسيون ORF8 بر روي اپيتوپهاي اتصالي آن با استفاده از يادگيري ماشين بررسي شدهاست. چهار منطقه ضروري به عنوان كانونهاي تعاملي شناسايي شده و در فرم هاي مختلف چندواحدي مقايسه شده اند. ايپتوپهاي سلولهاي B و محل اتصال MHC-1 در فرمهاي چندواحدي حفظ ميشوند كه به بيماريزايي ORF8 كمك ميكند. مناطق درگير در اوليگومريزاسيون ميتوانند توسط ريزمولكولها مورد هدف قرار گيرند كه اهداف دارويي بالقوهاي براي مهار اليگومريزاسيون ORF8 ميباشند. نتايج اين مطالعه ميتواند به توسعه روشهاي مهاري ويروس كمك ميكنند.
چكيده لاتين :
SARS-CoV-2 pathogenesis is highly correlated with the ORF8 protein s interactions with key immune system components, which makes ORF8 an attractive drug target. This study investigated the impact of ORF8 oligomerization on binding sites and epitopes using predictive programs. Four essential regions were identified as interacting hotspots. The tetrameric and trimeric forms preserved crucial binding sites, contributing to pathogenic activities. Regions involved in high-order assemblies can be targeted by small molecules, offering potential drug targets to inhibit ORF8 oligomerization. This study provides insights into ORF8 oligomerization and informs the development of therapeutic strategies.