بررسي و مقايسه وابستگي اتصال مهاركننده ويروس آنفولانزا با ساختارهاي كريستالوگرافي و dock شده

امروزه بيماري آنفولانزا در سراسر جهان بسيار شايع است. يكي از عوامل موثر در اين ويروس، پروتئين سطحي neuraminidase است كه باعث خروج ويروس از سلول هدف و بيمار كردن ديگر سلول ها مي شود. ليگاند در تعامل با پروتئين به صورت مهاركننده عمل مي كند يعني، باعث جلوگيري از پيشرفت بيماري و در نهايت درمان بيماري مي شود. در اين مطالعه ساختار تركيب پروتئين(neuraminidase) و ليگاند(oseltamivir) از بانك اطاعاتي استخراج شده و براي مشخص كردن تاثير docking بر بيشينه نيروي لازم كه براي جداشدن ليگاند از پروتئين و زمان مورد نياز براي جدا شدن ليگاند از پروتئين نياز است، مقايسه اي بين تركيب dock شده پس از بهينه سازي ليگاند و تركيب استخراج شده از بانك اطلاعاتي به كمك روش ديناميك مولكولي هدايت شده در دماي 300 درجه كلوين، پس از كمينه كردن انرژي و متعادل سازي انجام شد. در نهايت نتيجه، بيشينه نيروي پايين تر براي ساختار dock شده نسبت به ساختاركريستالوگرافي حاصل شد. وابستگي اتصال كمتر نمونه dock شده نسبت به ساختار كريستالوگرافي مشاهده شد. در انتها، جداشدن زودتر نمونه dock شده نسبت به ساختار كريستالوگرافي اشعه X رويت شد.