بررسي تشكيل كمپلكس سيليبينين و آلفا لاكتالبومين شير گاو و خاصيت آنتي اكسيداني آن

Investigating the formation of silibinin and Bovine Alpha-Lactalbumin complex and its antioxidant properties

سيليبينين يك تركيب طبيعي شناخته شده نامحلول در آب است كه براي درمان طيف گسترده اي از بيماري هاي كبدي استفاده مي شود. اتصال به يك سيستم تحويل مناسب مي تواند حلاليت سيليبينين را افزايش دهد، انتقال آن را ساده كرده، از تخريب محافظت كند و فراهمي زيستي آن را افزايش دهد. آلفالاكتالبومين به عنوان پروتئين طبيعي و در دسترس شير، كانديداي مناسبي براي حمل سيليبينين است. تست آنتي اكسيداني DPPH به منظور مقايسه قدرت آنتي اكسيداني سيليبينين تنها با سيليبين پيوند شده با آلفالاكتالبومين انجام شد. در اين روش كه براساس به دام اندازي راديكال هاي آزاد ماده اي به نام 2و-2دي فنيل هيدرازيل (DPPH) استوار است، تغيير ميزان رنگ محلول از بنفش به بي رنگ و در اسپكتروفوتومتر در طول موج 517 نانومتر اساس اندازه گيري مي باشد. در نهايت IC50 همه نمونه ها و استاندارد محاسبه و مقايسه گرديد. تعامل سيليبينين با آلفالاكتالبومين گاوي با روش طيف سنجي مرئي-فرابنفش بررسي شد. پارامترهاي ترموديناميكي بر اساس معادله وانت هوف براي تعيين انواع برهمكنش‌هاي درگير محاسبه شده‌اند. سيليبينين تنها، سيليبينين تركيب شده با پروتئين و ويتامين ث به ترتيب داراي IC50، 67.203، 37.822 و 11.82 مي باشد، سيليبينين پيوند شده با پروتئين در مقايسه با سيليبينين تنها فعاليت آنتي اكسيداني بيشتري نشان داد، كه البته فعاليت هر دو نسبت به ويتامين ث كه بعنوان شاهد استفاده شد، كمتر بود. مقدار ΔG°، ΔS° وپيوند ΔH° سيليبينين به آلفالاكتالبومين به ترتيب 33.624- كيلوژول بر مول،36.077- ژول بر مول كلوين و 44.375- كيلوژول بر مول بدست آمده است. منفي بودن مقدار ΔG° نشان مي دهد كه فرآيند برهمكنش خود به خود است و از آنجايي كه مقادير ΔS° و ΔH° منفي هستند، پيوند هيدروژني و نيروهاي واندروالسي نقش اصلي را در طول فرآيند اتصال بازي مي‌كنند. ثابت اتصال دراثر افزايش دما كاهش يافته است كه نشان دهنده ضعيف شدن اتصال در دماهاي بالاتر است. با توجه به نتايج به دست آمده در اين مطالعه، آلفالاكتالبومين را مي توان حامل مناسبي براي سيليبينين معرفي كرد.