Author/Authors :
samb, issa université cheikh anta diop (ucad) de dakar - département de chimie, laboratoire de chimie de coordination organique (lcco), Sénégal , samb, issa université alioune diop de bambey (uadb) - équipe de recherche chimie organique et thérapeutique (ecot), Sénégal , pellegrini-moїse, nadia nancy université - cnrs - groupe s u c r e s, umr 7565, france , gaye, mohamed lamine université cheikh anta diop (ucad) de dakar - département de chimie, laboratoire de chimie de coordination organique (lcco), Sénégal , chapleur, yves nancy université - cnrs - groupe s u c r e s, umr 7565, France
Abstract :
De nombreux processus physiologiques sont favorisés par les protéines adhésives de la matrix extracellulaire via des récepteurs spécifiques appelés intégrines. La séquence tripeptide arginine-glycine-acide aspartique (RGD) reconnue par les intégrines joue un rôle crucial dans l adhésion cellulaire. Ce travail décrit la conception peptidomimétique RGD à base de nouvelles plates-formes bis-hétérocycles-sucres.
NaturalLanguageKeyword :
bis , hétérocycle , pyrimidino , pyranoside , peptidomimétiques
