تاثير اثرات ترموديناميكي بر تغييرات انرژي و مقايسه برهم كنش هاي ساختاري در پروتئين گيرنده فاكتور رشد عصبي و آنزيم پروتئيني موثر در يادگيري

Thermodynamic effects on energy changes and to compare to structural interaction in Nerve growth factor receptor protein and an enzyme of affecting learning

زمينه و هدف: ديناميك مولكولي، روشي براي شبيه سازي رفتار ترموديناميكي مواد در سه فاز جامد، مايع و گاز با استفاده از نيرو، سرعت و مكان ذرات مي باشد. دربين اين عوامل، مهمترين عامل، نيرو است. در شبيه سازي ديناميك مولكولي كلاسيك، نيرو از پتانسيل كلاسيك به دست مي آيد. پتانسيل كلاسيكي، تابعي از مكان اتم ها يا هسته هاست و به موقعيت الكترون ها در اتم ها وابسته نيست. هدف از اين كار، مطالعه و مقايسه انرژي محاسبه شده براي چند پروتئين مهم بيولوژيكي بوده است. مواد و روش ها: شبيه سازي ديناميك مولكولي، روشي مناسب براي مدل سازي ميكروسكوپي در مقياس اتمي و مولكولي فراهم مي كند. محاسبات روي يك كامپيوتر شخصي با برنامه هايپر كم انجام شد. ژئومتري بدون هيچ تغييري انجام شد و اين امكان فراهم گرديد كه تمام اتم ها، پيوندها و زواياي دي هدرال به طور خود به خود تغييركند. يافته ها: انرژي نهايي ساختمان سه پروتئين در شبيه سازي هاي مونت كارلو، ديناميك مولكولي و ديناميك لانگوين انجام شد. بهينه كردن ساختار هندسي و برهم كنش انرژي هاي محاسبه شده با روش هاي مختلف براي چند پروتئين شامل گيرنده فاكتور رشد عصبي و آنزيم پروتئيني موثر در يادگيري مقايسه شد. نتيجه گيري: در شبيه سازي ديناميك مولكولي كوانتومي، نيرو از پتانسيل كلاسيكي و معادله الكتروني شرودينگر محاسبه مي شود. شبيه سازي كامپيوتري با معرفي روش هاي غيرتعادلي در تعيين خواص انتقالي و درنظرگرفتن اثرات مكانيك كوانتومي توسعه يافته است. انرژي پتانسيل و درجه حرارت درطي شبيه سازي ها، تقريبا ثابت هستند كه اين خود، نشان دهنده پايداري ساختمان اين پروتئين ها در دماهاي ذكر شده مي باشد.

Background: Molecular dynamics method to simulate the thermodynamic behavior of materials in the solid phase, liquid and gas using the force, velocity and position of particles. Among these factors, the most important factor is power. Classical molecular dynamics simulations, Classical potential energy is obtained. potential classic, is a function of the location and position of electrons in atoms or nuclei of atoms is dependent. purpose of this study compare the energy calculated for a number of biologically important proteins. Materials and Methods: Molecular dynamics simulation provide an appropriate way to microscopic atomic and molecular modeling. The calculations were performed on a personal computer with the program hyperchem. No changes were made and geometry of all atoms, Dihedral angles and bonds were selfchange. Results: The final energy of protein structures using Monte-Carlo simulations, molecular dynamics and Langevin dynamics was performed. Optimize the geometry and the interaction energies calculated with different methods, for several proteins, including nerve growth factor receptor and enzyme protein was comparable effective learning. Conclusion: Molecular dynamics simulations of quantum and classical potential energy of the electron Schrödinger equation is calculated. Simulation methods using a set of non-equilibrium transport properties and consider the effects of quantum mechanics are developed. Energy potential and the degree during the heat simulations almost constant that indicates the stability of the temperature structure of these proteins are listed.