• شماره ركورد
    1045638
  • عنوان مقاله

    آميلاز و گلوكوزيدازهاي گوارشي در لارو سوسك برگخوار نارون، Xanthogaleruca luteola Col.: Chrysomelidae

  • عنوان به زبان ديگر
    Digestive Amylase and Glucosidases in the Larval Stage of Elm Leaf Beetle, Xanthogaleruca Luteola Col.: Chrysomelidae
  • پديد آورندگان

    وطن پرست، محمد دانشگاه تهران - پرديس كشاورزي و منابع طبيعي , حسيني نوه، وحيد دانشگاه تهران - پرديس كشاورزي و منابع طبيعي , سجاديان، مينو دانشگاه تهران - پرديس كشاورزي و منابع طبيعي

  • تعداد صفحه
    10
  • از صفحه
    291
  • تا صفحه
    300
  • كليدواژه
    آلفا آميلاز , آلفا گلوكوزيداز , بتا گلوكوزيداز , كربوهيدراز , گوارش , سوسك برگخوار , Xanthogaleruca luteola
  • چكيده فارسي
    سوسك برگخوار نارون در مرحله‌ حشره كامل و به ويژه دوره‌ لاروي از آفات مهم نارون مي باشد. بدين منظور وجود سه كربوهيدراز مهم درگير در فعاليت هاي گوارشي شامل آلفا- آميلاز، آلفا-گلوكوزيداز و بتا-گلوكوزيداز در روده مياني لارو اين حشره بررسي شد. بيشترين فعاليت آلفا-گلوكوزيداز، بتا-گلوكوزيداز و آلفا- آميلاز به ترتيب در pHهاي 5، 6 و 6 بدست آمد. در بررسي پايداري آنزيم‌ها، آلفا-آميلاز در گستره pH هاي 4 تا 8 بيشترين پايداري را نسبت به pHهاي خيلي اسيدي و يا خيلي قليايي داشت. بيشينه‌ پايداري آنزيم هاي آلفا و بتا-گلوكوزيداز ازpH 4 تا 6 بدست آمد. دماي بهينه براي فعاليت آلفا-آميلاز، آلفا و بتا-گلوكوزيداز به ترتيب در 40، 60 و 45 درجه سلسيوس مشخص شد. يون هاي كلسيم و منيزيم موجب كاهش فعاليت آنزيم هاي آلفا-گلوكوزيداز و بتا-گلوكوزيداز شد. پتاسيم و سديم اثر معني داري روي فعاليت اين دو آنزيم نداشت. كلسيم موجب افزايش فعاليت آلفا-آميلاز گرديد و پتاسيم، منيزيم و سديم تاثير چنداني روي فعاليت اين آنزيم نداشت. بررسي هاي زايموگرام وجود يك شكل فعال براي هر كدام از آنزيمهاي آلفا-آميلاز، آلفا-گلوكوزيداز و بتا-گلوكوزيداز را نشان داد.
  • چكيده لاتين
    Elm leaf beetle, Xanthogaleruca luteola, is a serious pest (particularly at its larval stage) of elm trees in many areas. The existence of three important enzyms namely: ?-amylase, ?- glucosidase and ?-glucosidase in the midgut of the insect at its larval stage was investigated. Optimum activity for ?-, ?-glucosidase and ?-amylase was recorded at pHs 5.0, 6.0 and 6.0 against p-nitrophenyl-?-D-glucopyranoside, p-nitrophenyl-?-D-glucopyranoside and starch respectively. ? and ?-glucosidase exhibited more stability at pHs 4.0-6.0 than at either highly acidic or and alkaline pHs. These enzymes were respectively more stable at pH 5.0 and 6.0 with increased incubation time. ? -amylase was stable at pHs 4.0-8.0. ? and ?-glucosidase and also ?-amylase, when incubated at different temperatures were found to be maximally active at 45, 60 and 40°C, respectively. Alpha- glucosidase activity significantly decreased in the presence of Ca2+ and Mg2+. On the contrary, the ions K+ and Na+ did not significantly affect the enzyme’s activity. The ions K+, Mg2+ and Na+ did not significantly affect the enzyme activity. Zymogram analysis revealed the presence of one band each of amylase, ?- and ?-glucosidase activity in the insect’s larval midgut extract.
  • سال انتشار
    1391
  • عنوان نشريه
    دانش گياه پزشكي ايران
  • فايل PDF
    7572836
  • عنوان نشريه
    دانش گياه پزشكي ايران