بررسي تاثير pH بر خصوصيات بافتي گلوتن، گليادين و گلوتين طبيعي استيله شده توسط روش خوشه ايچند متغيره

The effect of pH on textural properties of native and acetylated glten, gliadin and glutenin by cluster analysis

گلوتن گندم يكي از مهمترين منابع پروتئيني گياهي نسبتا ارزاني است كه از گليادين و گلوتنين تشكيل شده است. طبيعت آبگريز و پائين بودن حلاليت گلوتن كاربرد آن را در تهيه بسياري از محصولات غذايي و غير غذايي محدود كرده است. به منظور افزايش كاربرد گلوتن ، اين پروتئين ابتدا به اجزاء اصلي سازنده خود يعني گليادين و گلوتنين تجزيه شد و سپس گلوتن، گليادين و گلوتنين توسط استيك انهيدريد استيله شدند. در مرحله بعد خواص رئولوژيكي آنها در مقايسه با نمونه هاي كنترل هر يك در سه pH3، 6 و 9 بررسي گرديد. ميزان استيله شدن پروتئين ها در pH هاي مختلف متفاوت بود و در هر سه pH مربوط به گلوتنين بود ، در حالي كه گليادين كمترين ميزان استيله شدن را داشت. در pH 3 مولكول هاي پروتئيني د- استيله شدند. در گلوتن و گلوتنين استيله شده به صورت معني داري (05/0p<) سفتي، قابليت صمغي بودن، مقاومت به جويدن و الاستيسته بافت در pH هاي 3 و 6 كاهش يافت.

Wheat gluten is one of the most important plant proteins of fairly low price consisting of glutenins and gliadins. The hydrophobic nature and low water solubility of gluten has limited its applications in many food and non-food products. In order to improve the applications of gluten, it was first fractionated into its main components; gliadins and gluteneins and then they were acetylated using acetic anhydride. In the next stage, the rhelogical properties of these proteins at different pH values (3, 6 and 9) were compared with their corresponding controls. The pH had a great impact on the degree of acetylation. Glutenin had the highest, while gliadin had the lowest degree of acetylation at different pH values. Moreover, all these proteins were de-aceytelated at pH 3. Hardness, gumminess, chewiness and elasticity of the acetylated gluten and glutenin decreased significantly at pH 3.