مقايسه اثر تريپسين ماهي سفيد (Rutilus frisii kutum) با آنزيم هاي تجاري بر خواص عملكردي و آنتي اكسيداني پروتئين هيدروليز شده سويا

Comparison of the Effect of Caspian kutum trypsin (Rutilus frisii kutum) with commercial enzymes on the functional and antioxidant properties of soy protein hydrolysates

امروزه اصلاح خواص عملكردي پروتئين‌ها با استفاده از آنزيم‌هاي پروتئوليتيكي به منظور كاربرد هيدروليزهاي حاصل به عنوان آنتي‌اكسيدان طبيعي و يا عوامل امولسيفاير و ‌كف‌زا، متداول گشته است. در اين پژوهش پروتئين بافت‌دار سويا با استفاده از آنزيم‌هاي تريپسين تجاري (با منشا خوك)، تريپسين استخراج شده از ماهي سفيد، پپسين، آلكالاز و پاپائين هيدروليز شده و نتايج نشان داد بيشترين درجه هيدروليز به ترتيب مربوط به تريپسين تجاري خوك 34/19 %، آلكالاز 04/16 %و تريپسين ماهي سفيد 29/14 % است. در مقايسه با پروتئين هيدروليز نشده، بيشترين افزايش ظرفيت امولسيفايري (معني دار p < 0.05 ) توسط آنزيم تريپسين تجاري و ماهي سفيد ايجاد شده و بيشترين پايداري امولسيون نيز مربوط به هيدروليزهاي تريپسين ماهي سفيد و آلكالاز بود. در مقايسه خواص كف‌زايي هيدروليزها نسبت به پروتئين هيدروليز نشده، بيشترين افزايش ظرفيت كف توسط تريپسين تجاري و پس از آن تريپسين ماهي سفيد مشاهده شد و كمترين افزايش مربوط به آنزيم آلكالاز بود و بيشترين پايداري كف را هيدروليز تريپسين تجاري داشته و آنزيم تريپسين ماهي سفيد به رغم كارايي كمتر در مقايسه با تريپسين تجاري، در مقايسه با ساير آنزيم‌ها عملكرد بهتري داشته و در مقام دوم قرار گرفت. هيدروليزهاي تهيه شده با تريپسين ماهي سفيد بيشترين قدرت مهار راديكال DPPH و بيشترين قدرت احيا را داشته اما كمترين قدرت مهار راديكال OH- را داشتند. نتايج اين مطالعه نشان داد كه تريپسين ماهي سفيد قادر است هيدروليزي با ويژگي‌هاي عملكردي و آنتي‌اكسيداني خوب و قابل مقايسه با ساير آنزيم‌هاي تجاري توليد كند.

Nowadays, modifying of the functional properties of proteins by proteolytic enzymes is a novel way in order to use the hydrolysates as a natural antioxidant, emulsifier or foaming agent. In this study, TSP was hydrolyzed by commercial trypsin (porcine), trypsin extracted from Caspian Kutum, pepsin, alcalase and papain. The results showed that the highest degree of hydrolysis (DH%) was related to commercial trypsin (19.34 %), Alcalase (16.04%) and Kutum trypsin (14.29%), respectively. The highest emulsifying capacity was obtained by commercial and Kutum trypsin, compared to non-hydrolyzed protein, and Alcalase hydrolysates had the highest emulsion stability (p <0.05). Higher foaming capacity was observed in hydrolysates by commercial trypsin, followed by Kutum trypsin, compared to non-hydrolyzed protein. However, the lowest value was related to Alcalase. In the case of foam stability, the commercial trypsin hydrolysate had the most stable foam, while Kutum trypsin, despite its lower efficiency compared to commercial trypsin, had the second place. Hydrolysates prepared with Kutum trypsin had the highest DPPH-scavenging ability and reducing power but the lowest OH-radical scavenging power. The results of this study show that kutum trypsin can produce soy protein hydrolysates with good functional and antioxidant properties, which are comparable to commercial enzymes