آناليز ساختاري آنزيم آسپارتات كيناز در كورينه باكتريوم به منظور پيشنهاد بهترين ساختار آنزيم جهت افزايش توليد صنعتي اسيد آمينه ليزين

آنزيم آسپارتات كيناز يكي از آنزيم‌هاي كليدي و حساس در متابوليسم توليد ليزين در طيف وسيعي از جانوران بخصوص گونه‌هاي مختلف ميكروارگانيسم كورينه باكتريوم مي‌باشد. هدف از اين تحقيق بررسي بيوانفورماتيكي آنزيم آسپارتات كيناز در گونه‌هاي مختلف كورينه باكتريوم توسط پايگاه هاي معتبر مي‌باشد تا بهترين ساختار بيوانفورماتيكي آنزيم آسپارتات كيناز به منظور استفاده براي توليد ليزين در مقياس صنعتي پيشنهاد شود. amp;nbsp; ويژگي هاي تكاملي، فيزيولوژيكي و فيزيكوشيميايي آنزيم آسپارتات كيناز در 33 گونه مختلف كورينه باكتريوم توسط پايگاه ها و نرم افزارهاي MEGA 6.6، ProtScale و ProtParam مورد بررسي قرار گرفت. amp;nbsp;سپس ساختار سه بعدي پروتئين‌هاي مذكور به روش هومولوژي و با استفاده از سرور SwissModel مدل سازي شد و ارزيابي كيفيت مدل هاي بدست آمده پس از بهينه سازي انرژي با استفاده از ابزار Rampage صورت گرفت. نتايج تجزيه و تحليل درخت تكاملي نشان دادند كه زمان اشتقاق پروتئين آسپارتات كيناز در 33 گونه كورينه باكتريوم مورد مطالعه، بسيار بهم نزديك مي‌باشد. نتايج بررسي پايگاه هاي ProtScale و ProtParam نشان داد كه آنزيم آسپارتات كيناز در گونه كورينه باكتريوم گلوتاميكوم با شماره دستيابي CAO00530.1 و SJM57548.1 داراي بهترين خواص فيزيكوشيميايي و بيشترين پايداري مي‌باشند. سپس با بررسي هاي بيشتر توسط سرور SwissModel و ابزار Rampage مشخص شد كه دو پروتيئن CAO00530.1 و SJM57548.1 داراي بهترين ساختار سه بعدي مي‌باشند. از نتايج آناليز in silico به دست آمده مي‌توان چنين استنباط نمود كه احتمالا آنزيم آسپارتات كيناز با شماره هاي دستيابي بالا داراي بهترين خواص فيزيكو شيميايي، بيشترين پايداري و همچنين بهترين ساختار سه بعدي نسبت به ديگر پروتئين‌هاي مورد بررسي در اين مطالعه بود. اين يافته ها مي تواند براي بهترين نوع آنزيم آسپارتات كيناز به منظور توليد نوتركيب در شرايط آزمايشگاهي مفيد باشد.