استخراج تري پپتيد مهاركننده آنزيم مبدل آنژيوتانسين (Ile-Gln-Pro) از اسپيرولينا و بررسي ارتباط ساختار- فعاليت تري پپتيدهاي مهاركننده ACE با استفاده از داده هاي BIOPEP database

Extraction of tripeptide-inhibitor angiotensin converting enzyme (Ile-Gln-Pro) from spirulina and investigate the relationship between the structure and activity of ACE inhibitor tripeptides use of BIOPEP database

فشار خون بالا (Hypertension) خطر بيماري هاي قلبي عروقي را دو برابر مي كند. علاوه بر داروهاي شيميايي، پپتيدهايي با منشا بيولوژيك به دست آمده اند كه خاصيت ضد فشار خون بالا دارند و پپتيد Ile-Gln-Pro از جمله اين پپتيدها است. اسپيرولينا (Spirulina) نوعي جلبك سبز-آبي از شاخه سيانوباكترها است كه امروزه بيش تر به عنوان مكمل غذايي در صنعت داروسازي استفاده مي شود. پپتيد Ile-Gln-Pro از جلبك اسپيرولينا پلاتنسيس با استفاده از آنزيم آلكالاز و طي مراحل كروماتوگرافي ژل فيلتراسيون و RP-HPLC استخراج شده و تاثير مهار كنندگي آن روي آنزيم ACE بررسي شد. آنزيم ACE توسط پپتيد Ile-Gln-Pro به روش مهار غير رقابتي با Ki=5.8 µM و IC50 = 0.65 µM مهار شد. با توجه به اطلاعات موجود از تري پپتيدهاي مهاركننده ACE در BIOPEP database بررسي مقايسه اي در مورد محل قرار گيري اسيدهاي آمينه در تري پپتيدهاي مهاركننده ACE و تاثير آن در قدرت مهاركنندگي تري پپتيد انجام شد. بر اساس بررسي هاي آماري با نرم افزار SPSS بر روي 196 تري پپتيد مهاركننده ACE، قرار گرفتن اسيدهاي آمينه Lys، Gly، Thr و Pro در انتهاي C و اسيدهاي آمينه His، Ala و Met در انتهاي N و همچنين اسيدهاي آمينه Phe، Ala و His در وسط پپتيد با مقدار EC50 و قدرت مهار كنندگي تري پپتيد ارتباط دارند.

High blood pressure doubles the risk of cardiovascular disease. In addition to chemical drugs, biodegradable peptides have antihypertensive properties and the Ile-Gln-Pro peptide is one of these peptides. Spirulina is a green-blue algae of the cyanobacteria branch, which is now used as a supplement to the pharmaceutical industry. The Ile-Gln-Pro peptide was extracted from Spirulina platensis algae using an alkalase enzyme and was analyzed by filtration gel chromatography and RP-HPLC and its inhibitory effect on the ACE enzyme was investigated. ACE enzyme was inhibited by Ile-Gln-Pro peptide by non-competitive inhibition method with Ki = 5.8 μM and IC50 = 0.65 μM . According to the available information from the ACE inhibitor peptide in the BIOPEP database, a comparative study was performed on the location of amino acids in the ACE inhibitor peptide and its effect on the potency of tri-peptide inhibition. Based on SPSS software, on the 196 ACE inhibitor peptide, the presence of Lys, Gly, Thr and Pro amino acids at the end of C and His, Ala, and Met amino acids at the end of N, as well as Phe, Ala, His an‎d His in the middle of peptide have relationship with EC50 and peptide-inhibiting potency.