تغييرات فيزيكوشيميايي ايزوله پروتئين آب پنير پس از واسرشته شدن، آبكافت آنزيمي و درهم تنيدن

Changes of Physico-Chemical Properties of Whey Protein after Denaturation, Enzymatic Hydrolysis and Cross-Linking

در مطالعه اخير، خصوصيات فيزيكوشيميايي ايزوله پروتئين آب پنير و تركيبات حاصله از آن شامل پروتئين آب پنير واسرشت، پروتئين آب پنير درهم تنيده، آبكافت پروتئين آب پنير و آبكافت پروتئين آب پنير درهم تنيده مورد بررسي قرار گرفت. آبكافت آنزيمي و فرآيند در هم تنيدن به ترتيب توسط آنزيم پپسين (30 دقيقه در دماي 37 درجه­ سلسيوس) و آنزيم ترانس ­گلوتاميناز (20 ساعت در دماي 50 درجه سلسيوس) انجام پذيرفت. نتايج بدست آمده نشان داد پروتئين آب پنير واسرشته شده توسط حرارت متوسط اندازه كمتر (44 نانومتر) و پتانسيل زتا (19‒) بيشتري نسبت به پروتئين بكر داشته است. ايجاد اتصالات عرضي توسط ترانس گلوتاميناز نيز شدت جمعيت مولكول­ هاي با متوسط اندازه بيشتر را در هر دو نمونه پروتئين واسرشت و آبكافت شده كاهش داده است. همچنين قدرت پاداكسيداني آبكافت پروتئين آب پنير در طي در هم ­تنيدن و افزايش طول زنجيره پپتيدي از 0/398 به 0/519 افزايش پيدا كرده بود. نتايج طيف سنجي فروسرخ تبديل فوريه نشان داد كه درهم تنيدن آنزيمي به دليل تشكيل باندهاي جديد C‒N بين كربن آلفا ليزين و گروه آمين نوع اول گلوتامين، محل پيك مربوطه را در هر دو نمونه پروتئين آب پنير درهم ­تنيده و آبكافت پروتئيني درهم ­تنيده جا به­ جا كرده است.

In the current research, physico-chemical properties of whey protein isolate (WPI) and its resulting compounds including denatured whey protein isolate (DWPI), cross-linked whey protein isolate (CWPI), whey protein hydrolysate (WPH) and cross-linked whey protein hydrolysate (CWPH) were analyzed. Enzymatic hydrolysis and cross-linking were performed by pepsin (at 37°C for 30 min) and transglutaminase (at 50°C for 20 h), respectively. The obtained results stated that, by moderate heat, DWPI had smaller average size (44 nm) and more zeta-potential rather than native WPI. Intensity of the number of molecules with higher average particle size has been reduced by cross-linking of both DWPI and WPH using transglutaminase. Also, the antioxidant activity of WPH was increased from 0.398 to 0.519 through cross-linking and making larger peptide chain. The result of fourier-transform infrared spectroscopy (FTIR) indicated the enzymatic cross-linking owing to the formation of new C−N bonds between the α-carbon of lysine and the primary amine group of glutamine displaced the corresponding band at both CWPI and CWPH samples.