تحليل و بررسي كنفورماسيوني دي‌پپتيد محافظت شده For-L-Ser-L-Ala-NH2 با استفاده از محاسبات كوانتومي: مطالعه‌اي به روش DFT

Conformational analysis of For-L-Ser-L-Ala-NH2 protected dipeptide using quantum calculations: A DFT study

در اين مطالعه كنفورماسيون‌هاي مختلف دي‌پپتيد For-Ser-Ala-NH2 ‌با استفاده از روشDFT درسطح محاسباتي B3LYP/6-31G(d) مورد بررسي و تحليل قرار گرفته است. بدين منظور 54 كنفورماسيون حاصل از تغيير زواياي دووجهي زنجير جانبي سرين و زنجير اصلي دي‌پپتيد Ser-Ala ( و ) را بهينه نموده و با استفاده از محاسبات فركانس در سطح مشابه ساختارهاي پايدار و مقادير ترموديناميكي مربوطه بدست آمده-اند. از بين 54 كنفورماسيون‌هاي مورد بررسي در اين پژوهش، 35 كنفورماسيون يافت شدند و 19 كنفورماسيون يافت نشدند. كنفورمرهايي كه يافت نشدند به ساختار هندسي ديگري با سطح انرژي پايين‌تر و پايدارتر مهاجرت نموده‌اند. از بين 35 كنفورماسيون يافت شده پايدارترين و ناپايدارترين كنفورماسيون بوده كه اختلاف انرژي نسبي بين اين دو 14/64 كيلوكالري بر مول است. همچنين از ميان 19 كنفورماسيون يافت نشده با ساختارهاي كلي و ، مهاجرت به كنفورمر براي باقيمانده‌هاي سرين و آلانين، بيشترين مهاجرت بوده است، به عبارتي كنفورمر باعث پايداري بيشتر ساختار دي‌پپتيد مي‌شود.

IIn this study conformational analysis of HCO-Ser-Ala-NH2 dipeptide were performed using DFT method at the B3LYP/6-31G(d) level of theory. For this purpose 54 conformations of serine-alanine protected dipeptide that derived from varying the backbone and sidechain dihedral angles ( and ), were optimized. Then by using frequency calculations at the same level of calculations the stable conformers and thermodynamic values were obtained. Of the 54 considered conformations in this research, 35 conformations were found and 19 conformers were not found. Those that were not found have converged to a different geometry of lower energy and greater stability. Among 35 found conformers the and have the lowest and highest relative energy respectively, therefore are the most stable and unstable conformers respectively. The relative energy of is 14.64 kcalmol-1. The migration pattern show that of the 19 not found conformers with and general structures, migration to is more favorable. Keywords: Dipeptide model; For-Ser-Ala-NH2; Ramachandran plot; sidechain; DFT.