عنوان مقاله :
پيشگويي اپي توپ هاي پيوسته زنجيره هاي سبك ايمونوگلوبولين انسان توسط ايمونوانفورماتيك
عنوان به زبان ديگر :
In Silico Prediction of Continuous Epitopes on Human immunoglobulin Light Chains
پديد آورندگان :
روهاني، سهيلا دانشگاه شاهد - دانشكده پزشكي - گروه ايمونولوژي، تهران، ايران , حاجي قاسمي، فاطمه دانشگاه شاهد - دانشكده پزشكي - گروه ايمونولوژي، تهران، ايران
كليدواژه :
اپي توپ پيوسته , ايمونوگلوبولين , زنجيره سبك , ايمونوانفورماتيك
چكيده فارسي :
زمينه و هدف
ايمونوگلوبولينها كه نقش حياتي در دفاع عليه ميكروارگانيسم ها دارند, از زنجيره هاي سبك و سنگين تشكيل شده اند. زنجيره هاي سبك به دو ايزوتيپ كاپا و لامبدا تقسيم مي شوند. تغييرات قابل توجهي در نسبت زنجيره هاي كاپا به لامبدا در برخي بدخيمي هاي لنفوسيتهاي B روي ميدهد. آنتي باديهاي منوكلونال ضد زنجيره هاي سبك, در تشخيص و ايمونوترا‍پي ناهنجاري هاي پروليفراتيو سلولهاي B كاربرد دارند. هدف مطالعه حاضر تعيين اپي توپهاي پيوسته زنجيره سبك ايمونوگلوبولين انسان توسط ايمونوانفورماتيك ميباشد.
مواد و روش ها
توالي اسيدهاي امينه و ساختار سوم زنجيره سبك ايمونوگلوبولينIgG) G) مرجع انسان در پايگاه اطلاعاتي PDB، ساختار دوم IgG توسط نرم افزار Phyre2 و اپي توپهاي پيوسته زنجيره هاي سبك توسط نرم افزار هاي Bepipred و Ellipro تعيين شدند.
نتايج
چهار اپي توپ پيوسته در دومين ثابت زنجيره سبك ايمونوگلوبولين انسان توسط نرم افزار Bepipred شناسايي شدند . اين اپي توپها درناحيه قرارگيري اسيدهاي آمينه شماره 110-130, 150-,160 160-175 و180-205 واقع شده اند. شاخص ترين اپي توپ در موقعيت اسيدهاي آمينه 160-175 قرار گرفته است. همچنين يك اپي توپ پيوسته در ناحيه اسيدهاي آمينه 198- 203 توسط نرم افزار Ellipro شناسايي شد.
نتيجه گيري
در اين پژوهش تعدادي از اپي توپهاي پيوسته دومين ثابت زنجيره سبك ايمونوگلوبولين شناسايي شدند. اين اپي توپها ابزارهاي بسيار ارزشمندي جهت توليد آنتي باديهاي مونوكلونال شناسايي كننده اختصاصي زنجيره سبك ايمونوگلوبولين بوده و ميتوانند براي توليد كيتهاي تشخيصي اختصاصي زنجيره سبك، كنترل بيماريهاي مونوكلونال زنجيره هاي سبك, درمان برخي بدخيمي هاي لنفوسيت B و تعيين نقشه اپي توپهاي زنجيره سبك مفيد باشند.
چكيده لاتين :
Background & Objective: Immunoglobulins (Igs) have a vital role in body protection against germs. Igs contain heavy and light chains. Ig light chains consist of two isotypes: Kappa and lambda. Remarkable alterations in kappa to lambda proportion could occur in monoclonal growth of malignant B cells. Anti-human light chain monoclonal antibodies (MAbs) have medical implication in diagnosis and immunotherapy of B-cell proliferative disorders. In current study, prediction of continuous epitopes in constant part of human Ig light chain by immunoinformatics is explained.
Materials & Methods: Amino acid sequence and third structure of reference human IgG light chain was obtained in PDB database. Second IgG structure was identified by Phyre 2 software. Continuous epitopes of Ig light chains were delineated by Bepipred and Ellipro software programs.
Results: Four continuous epitopes situated to constant domain of human Ig light chain were predicted by Bepipred software. These continuous epitopes were located at amino acid sequences 110-130, 150-160, 160-175 and 180-205 of Ig light chain. The prominent epitope was sited at amino acids 160-175. Also, one continuous epitope situated in 198-203 amino acid sequences was predicted by Ellipro software.
Conclusion: In present study several continuous epitopes sited to constant part of human Ig light chain were determined. These epitopes are valuable for making specific monoclonal anti- Ig light chain antibodies and could have plausible implication in generation of specific diagnostic kits for human Ig light chain, monitoring the monoclonal light chain diseases, treatment of associated B cell malignancies and epitope mapping of Ig light chain.
عنوان نشريه :
مجله دانشگاه علوم پزشكي فسا
