بررسي عددي اثر برخي پارامترهاي مدل سازي رياضي زيست حسگر تك آنزيمي بر پايه واكنش آنزيمي ميكائيليس-منتن

Numerical study of the effect of some mathematical modeling parameters of single enzyme biosensor based on Michaelis-Menten enzymatic reaction

با توسعه فناوري زيست‌حسگر در علوم مختلف، مدل‌سازي رياضي زيست‌حسگر‌ها موضوعي ضروري و حائز اهميت به نظر مي‌رسد. در اين مقاله به شبيه‌سازي عددي مدل رياضي زيست‌حسگر آمپرومتري برپايه‌ي آنزيم مي‌پردازيم. اين مدل براساس معادلات نفوذ-واكنش شامل جمله‌ي غيرخطي واكنش آنزيمي ميكائيليس - منتن است. معادلات حاكم با استفاده از روش هم‌مكاني توابع پايه‌ي شعاعي چند‌ربعي براي متغير مكان و طرح شبه ضمني اويلر پسرو براي متغير زمان گسسته‌سازي مي‌شوند. تاثير پارامتر نفوذ - واكنش بر ساير پارامترهاي مدل رياضي و پاسخ زيست‌حسگر بررسي مي‌گردد. ارتباط مستقيم چگالي جريان با بيشينه سرعت آنزيمي و ضريب نفوذ- واكنش بررسي مي‌شود. همچنين اثر پايدارتر رفتار زيست‌حسگر با لايه‌ آنزيمي ضخيم‌تر نسبت به نوع مشابه آن با لايه‌ نازك‌تر نيز نشان داده مي‌شود. در اين بررسي بيشينه سرعت آنزيمي و ضخامت لايه آنزيمي به ترتيب در محدوده 9-^10 تا 3-^10 و 005/ تا 09 / در نظر گرفته مي‌شود.

With the development of biosensor technology in various sciences, mathematical modeling of biosensors seems to be an important and necessary issue. In this paper, we present the numerical simulation of the mathematical model of amperometric biosensor based on the enzyme. This model is based on reaction-diffusion equations containing a nonlinear term of the Michaelis-Menten enzymatic reaction. The governing equations are discretized with the multi-quadric radial basis functions collocation method in space variable and semi-implicit backward Euler scheme in time. The effect of the reaction- diffusion parameter on other parameters of the mathematical model and biosensor response is investigated. The direct relationship, the current density with the maximal enzymatic rate, and the coefficient of reaction- diffusion are studied. The more stable effect of biosensor behavior with a thicker of enzyme layer than its similar type with a thinner layer has also been shown. In this study, the maximal enzymatic rate and thickness of the enzymatic layer are considered in the range of 10^-9 to 10^-3 and 0.005 to 0.09 , respectively.