پديد آورندگان :
خواجه، الناز دانشگاه آزاد اسلامي سبزوار - دانشكده علوم پايه - گروه زيست شناسي , جمشيديان مجاور، مجيد سازمان تحقيقات، آموزش و ترويج كشاورزي مشهد - موسسه تحقيقات واكسن و سرم سازي رازي , نعيمي پور، محسن دانشگاه علوم پزشكي سبزوار - مركز تحقيقات سلولي و مولكولي , فرزين، حميدرضا سازمان تحقيقات، آموزش و ترويج كشاورزي مشهد - موسسه تحقيقات واكسن و سرم سازي رازي
كليدواژه :
لاكتوفرين , تريپسين , پپتيد ضد ميكروب , شير شتر
چكيده فارسي :
هدف
افزايش مقاومت ميكروارگانيسم ها به آنتي بيوتيك هاي رايج، منجر به يافتن تركيبات ضد ميكروبي جديد شده است. پپتيدهاي ضد ميكروبي يكي از گزينه هاي مناسب براي جايگزيني آنتي بيوتيك هاي موجود مي باشند. شير حاوي تعداد زيادي پروتيين مي باشد كه برخي از آنها مانند لاكتوفرين، داراي فعاليت ضد باكتري است. هدف پژوهش حاضر بررسي فعاليت ضد باكتريايي يك پپتيد مشتق شده از لاكتوفرين جدا شده از شير شتر در برابر استافيلوكوكوس اوريوس، استرپتوكوكوس پيوژنز، سودوموناس آيروژينوزا و آسينتوباكتربوماني مي باشد.
مواد و روش ها:
در پژوهش حاضر با استفاده از ابزارهاي بيوانفورماتيكي به شناسايي پپتيدهاي ضد باكتري در لاكتوفرين شير پرداخته شد. پپتيد تريپسين سنتز گرديد. سپس با روش MTT خاصيت سمي پپتيد بر رده سلولي بررسي شد. همچنين خاصيت ضد باكتري تريپسين بر چهار باكتري بيماري زاي استافيلوكوكوس اوريوس، سودوموناس آيروژينوزا، آسينتوباكتربوماني و استرپتوكوكوس پيوژنز بررسي گرديد.
نتايج
نتايج نشان داد كه پپتيدها بر رده سلولي مورد آزمايش اثر كشندگي نداشتند. نتايج MIC پپتيد تريپسين براي باكتري هاي استافيلوكوكوس اوريوس، سودوموناس آيروژينوزا، آسينتوباكتربوماني و استرپتوكوكوس پيوژنز به ترتيب 7/81 ، 15/62 ، 125 و 250 بود.
نتيجه گيري:
پپتيدهاي ضد ميكروبي به علت برخورداري از خصوصيات و ويژگي هاي مناسب مانند كشندگي سريع، طيف وسيع فعاليت و همچنين پيشرفت نادر موارد ابتلاء به مقاومت دارويي، در دهه هاي اخير بسيار مورد توجه قرار گرفته اند. با توجه نتايج مشاهده شده در اين پژوهش، خاصيت آنتي باكتريال تركيبات جدا شده از اين تحقيق مي توانند گزينه مناسبي براي جايگزيني با آنتي بيوتيك هاي متداول باشند.
چكيده لاتين :
The increasing microbial resistance to existing antibiotics has
increased the interest in novel antimicrobial compounds. Antimicrobial peptides (AMPs)
represent an attractive alternative to classical antibiotics.Milk contains a lot of proteins,
some of which have received a lot of attention, such as lactoferrin, which has antibacterial
activity. The aim of this study was to investigate the antibacterial activity of a lactoferrinderived
peptide isolated from camel milk against Staphylococcus aureus, Streptococcus
pyogenes, Pseudomonas aeruginosa and, Acinetobacter baumannii.
Materials and methods: In the present study, antibacterial peptides in milk
lactoferrin were identified using bioinformatics tools. Trypsin I peptide was synthesized.
Then, the toxicity of the peptide on the cell line was investigated by the MTT method.
The antibacterial properties of trypsin I was evaluated on four pathogenic bacteria,
Staphylococcus aureus, Pseudomonas aeruginosa, Acinetobacter baumannii and,
Streptococcus pyogenes.
Results: The results showed that the peptides had no lethal effect on the cell line
tested. The MIC results of trypsin peptide for Staphylococcus aureus, Pseudomonas
aeruginosa, Acinetobacter baumannii and, Streptococcus pyogenes were 7.81, 15.62, 125
and 250, respectively.
Conclusion: Antimicrobial peptides have received much attention in recent decades
due to their appropriate properties and characteristics such as rapid lethality, a wide range
of activity and, also the rare development of cases of drug resistance. According to the
observed results of this study, the antibacterial properties of the compounds isolated from
this study can be a good alternative to replacement with common antibiotics.
