عنوان مقاله :
كلون، بيان و خالص سازي پروتئين ويبريوبلاك به عنوان كانديدبر عليه وبا
عنوان به زبان ديگر :
Cloning, expression and purification of vibrioblock proteins as candidates for cholera
پديد آورندگان :
يعقوبي مقدم، علي دانشگاه مالك اشتر - مجتمع دانشگاهي شيمي و مهندسي شيمي، ايران , سعيدي نيا، عليرضا دانشگاه مالك اشتر - مجتمع دانشگاهي شيمي و مهندسي شيمي، ايران , صميمي نعمتي، افشين دانشگاه مالك اشتر - مجتمع دانشگاهي شيمي و مهندسي شيمي، ايران , دهقان عصمت آبادي، محمدجواد دانشگاه مالك اشتر - مجتمع دانشگاهي شيمي و مهندسي شيمي، ايران
كليدواژه :
Iau Science , دي ان اي نوتركيب , كلونينگ , پروتئين نوتركيب , كانديد واكسن , وبا
چكيده فارسي :
سابقه و هدف: با ظهور تكنولوژي كلونينگ و DNA نوتركيب، امكان توليد داروها و واكسن هايي محقق شد كه در گذشته ممكن نبود. پروتئين نوتركيب بخش عظيمي از صنعت زيست دارو را به خود اختصاص داده كه يكي از مهمترين بخش هاي آن واكسن سازي مي‌باشد.
مواد و روش ها: در اين پژوهش با هدف دستيابي به كانديد پروتئيني واكسن وبا، ابتدا كلونينگ پلاسميد طراحي شده به ميزبان باكترياييE. coli DE3 Rossetagamiترانسفورم شده، پس از آن با استفاده از IPTG القاء بيان صورت گرفته و پس از بررسي بيان پروتئين توسط ژل الكتروفورز SDS-PAGE، پروتئين مورد نظر توسط ستون كروماتوگرافي نيكل-سفاروز خالص سازي شده است.
يافته ها: نتايج حاصل از پژوهش نشان مي‌دهد پروتئين خالص سازي شده داراي وزن مولكولي 31 كيلودالتون مي‌باشد همچنين ميزان پروتئين خالص سازي شده 1 ميلي گرم مي‌باشد.
بحث و نتيجه گيري: با توجه به نتايج حاصل از اين مطالعه و مقايسه آن با ديگر مطالعات مشابه، پروتئين حاصل از خلوصي مناسب برخوردار بوده و مي‌توان براي مطالعات بعدي مورد استفاده قرارگيرد.
چكيده لاتين :
Aim and Background: With the advent of cloning technology and recombinant DNA, it became possible to produce drugs and vaccines that were not possible in the past. Recombinant protein occupies a large part of the biopharmaceutical industry, one of the most important of which is vaccination.
Material & Methods: In this study, with the aim of obtaining a protein candidate for cholera vaccine, first cloning of a plasmid designed for the bacterial host E.coli DE3 Rossetagami was transformed, then expression was induced using IPTG and after protein expression was examined by SDS-PAGE gel electrophoresis, and then the protein was purified by nickel-sepharose (NI-NTA) chromatography column.
Result:The results show that the purified protein has a molecular weight of 31 kDa and the amount of purified protein is 1 mg.
Conclusion:Based on previous studies as well as the results of this study, the resulting protein can be considered as a suitable candidate for the cholera vaccine.
عنوان نشريه :
تازه هاي بيوتكنولوژي سلولي مولكولي
