شماره ركورد :
1261941
عنوان مقاله :
تأثير زمان استخراج بر ويژگي‌هاي فيزيكوشيميايي ژلاتين حاصل از پوست ماهي كاراس (Carassius carassius)
عنوان به زبان ديگر :
Effect of extraction time on properties of gelatin from the skin of crucian carp (Carassius carassius)
پديد آورندگان :
فغاني لنگرودي، حميد دانشگاه آزاد اسلامي واحد تنكابن - گروه شيلات، تنكابن، ايران , نيكو، مهدي دانشگاه جيانگنان - گروه صنايع غذايي، چين , آل خورشيد، مسعود مركز آموزش جهاد كشاورزي فارس، شيراز، ايران
تعداد صفحه :
9
از صفحه :
31
از صفحه (ادامه) :
0
تا صفحه :
39
تا صفحه(ادامه) :
0
كليدواژه :
استحكام ژل , پوست ماهي , ژلاتين , ماهي كاراس , FTIR اسپكتروسكوپي
چكيده فارسي :
در اين مطالعه، از پوست ماهي كاراس ( Carassius carassius) براي توليد ژلاتين استفاده شد. استحكام ژل ( 6/67) حاصل از ژلاتين استخراج شده طي زمان هاي 1، 3 و 6 ساعت بين 106- 110 گرم بود (0/05P). ساختار ثانويه ژلاتين تحت تأثير زمان استخراج قرار گرفت. نسبت AIII/A1450 در نمونه هاي ژلاتين بين 0/85 الي 0/86 بوده كه نشان دهنده شكستگي مارپيچ سه گانه در كلاژن مي باشد. از بررسي طيف سنجي (FTIR) مشخص گرديد كه ژلاتين استخراج شده در زمان 6 ساعت، به ميزان بيش تري هيدروليز گرديد Δν(νI - νII) (114 cm-1) (114) پوست ماهي كاراس مي تواند به عنوان يك منبع ارزشمند براي توليد ژلاتين مورد استفاده قرار گيرد.
چكيده لاتين :
Crucian carp (Carassius carassius) skin was used for production of gelatin. The gel strength of gelatins extracted for 1, 3 and 6 h was between 106-110 g (P>0.05). Glycine (349.21-350.29 residues/ 1000 residues), alanine (131.15-132.73 residues/ 1000 residues), glutamine (81.76-82.57 residues/ 1000 residues) and proline (89.95-96.48 residues/ 1000 residues) were the main amino acids found in gelatins. Extraction time did not change the amino acid composition of gelatin for most of the amino acids; however the content of proline decreased with increasing extraction time. Gelatin extracted for 3 h had different color compared to other gelatins (P<0.05).Secondary structure of gelatin was influenced by extraction time. AIII/A1450 ratio of extracted gelatins was between 0.85-0.86 which confirmed the loss of triple helix in gelatin. Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy indicated that gelatin extracted for 6 h had significantly higher Δν(νI - νII) (114 cm-1) (114) indicating higher denaturation of α-helix chain. Crusian carp skin could serve as a valuable source for production of gelatin.
سال انتشار :
1400
عنوان نشريه :
فن آوري هاي نوين در توسعه آبزي پروري
فايل PDF :
8572824
لينک به اين مدرک :
بازگشت