افزايش حلاليت آنزيم نوتركيب گلوتاتيون S- ترانسفراز استخراج شده از ماهي سفيد (Rutilus kutum) با استفاده از روش مبتني بر چپرون در باكتري Escherichia coli

دستيابي به مقدار زيادي از پروتئين نوتركيب به صورت محلول يك نياز اساسي و زيربناي بسياري از پژوهش‌ها در تمام شاخه‌هاي بيوتكنولوژي است. به نظر مي‌رسد بين روش‌هاي عمومي و اختصاصي موجود براي افزايش حلاليت پروتئين نوتركيب، بيان مشترك پروتئين مورد نظر با چپرون‌هاي مولكولي يك راه حل مناسب براي كمك به تا شدن صحيح پروتئين تازه سنتز شده و كاهش تجمعات پروتئيني باشد، با اين حال اثربخشي چپرون‌هاي مختلف به طور گسترده‌اي متفاوت است. به منظور بررسي كارايي چپرون‌هاي ماهيان در افزايش حلاليت پروتئين‌هاي نوتركيب، در اين مطالعه كلون‌سازي و بيان همزمان دو پروتئين Hsp70 مربوط به اردك‌ماهي Esox lucius (ElHsp70) و گلوتاتيون S ترانسفراز كلاس µ از ماهي سفيد Rutilus kutum (RkGSTµ) در ميزبان E. coli انجام شد و به منظور بررسي برهم‌كنش دو پروتئين از آناليز الكتروفورز يك بعدي و محاسبه فعاليت ويژه آنزيم RkGSTµ استفاده شد. با توجه به اين كه حلاليت و فعاليت ويژه آنزيم RkGSTµ در سلول‌هاي بيان كننده نسبت به نمونه‌هاي كنترل افزايش يافت، اين مطالعه يافته اميدواركننده ديگري در مورد نقش مثبت چپرون‌ها در افزايش محتواي محلول پروتئين‌هاي نوتركيب فراهم كرده است.