مقايسه اثرهاي MNPs عاملدار شده با سيليكاي مزوپور و L-ليزين (NH2-Si@Fe3O4) بر تغييرهاي ساختاري پروتئين ليزوزيم سفيده تخم مرغ (HEWL)

Comparison of the effects of functionalized MNPs by mesoporous silica and L-lysine (NH2-Si@Fe3O4) on structural changes of egg white lysozyme protein (HEWL)

سابقه و هدف: جذب پروتئين برسطوح غيرآلي، منجر به تغييرات ساختاري و عملكردي مي­گردد كه وابسته به طبيعت پروتئين جذب­ شده و خصوصيات فيزيكوشيميايي­ سطوح غيرآلي­است. نانوذرات ­مغناطيسي (MNPs) با پوشش­هاي زيست­ سازگار تنها مواد نانوساختار مورد تأييد FDA هستند كه با كاربردهاي متنوع در زمينه هاي مختلف علوم پزشكي و خصوصيات ويژه به ماده­اي با پتانسيل بالا تبديل شده ­اند. بررسي ايمني زيستي MNPs، نياز به ­دانش دقيق در مورد برهم كنش MNPsبا مولكول­هاي زيستي به ويژه پروتئين­ها مي­باشد. مطالعه حاضر، مقايسه اثرات MNPs عاملدار شده با سيليكاي مزوپور و L-ليزين (NH2-Si@Fe3O4) بر تغييرات ساختاري پروتئين ليزوزيم سفيده تخم­مرغ (HEWL) را ارائه مي­ دهد. مواد و روش­ها: خصوصيات ­ساختاري وشاخص ­هاي فيزيكوشيمياييMNPs عامل دار شده توسط آناليزهايFTIR ، XRD، TEM،FESEM ،VSM و DLSو برهم ­كنش پروتئين-نانوذرات با استفاده از تكنيك­هاي فلورسانس ذاتي، تست ANS، تيوفلاوين­تي (ThT)، ATR-FTIR و تجمع حرارتي پروتئين انجام شد. تغيير ساختارHEWL برتعامل با MNPs مطالعه گرديد. يافته ­ها: بررسي تعامل HEWL و MNPs با كمك فلورسانس ذاتي، نشان داد اتصال پروتئين­ها با MNPsتحت تأثير نوع ليگاند متصل به MNPs است. غربالگري تجمع حرارتي HEWL درحضورMNPs، نقش­مؤثر NH2-Si@Fe3O4 را در مهار تجمع حرارتي HEWL بيان نمود. نتيجه گيري: مقايسه­ روي عملكرد نانوذرات با گروه عاملي و بدون گروه عاملي، نشان داد نانوذره عامل دار شده عملكرد بهتري داشته است، لذا مهم است جنبه ­هاي محيطي، سلامتي و ايمني در مراحل اوليه استفاده از نانوذرات درنظر گرفته شود. اين گزارش يك تصوير يكپارچه از تعامل پروتئين و MNPs و تغيير ساختار پروتئين پس از اتصال به MNPs را نشان داد.

Aim and Background: Adsorption of protein on inorganic surfaces leads to structural and functional changes that depend on the nature of the adsorbed protein and the physicochemical properties of inorganic surfaces. Magnetic nanoparticles (MNPs) with biocompatible coatings are the only FDA-approved nanostructured materials with various applications in medical sciences and unique properties have become a high potential material. Study of the bioimmunity of MNPs requires detailed knowledge of the interaction of MNPs with biological molecules, especially proteins. The present study, Comparison of the effects of functionalized MNPs by mesoporous silica and L-lysine (NH2- Si@Fe3O4) on structural changes of egg white lysozyme protein (HEWL). Material and Methods: Structural properties and physicochemical characteristics of functionalized MNPs by FTIR, XRD, TEM, FESEM, VSM and DLS analyzes and Protein-nanoparticle interaction was performed using intrinsic fluorescence techniques, ANS test, thioflavin T (ThT) and ATR-FTIR and protein thermal aggregation. Structure change of HEWL on interaction with MNPs was studied. Conclusion: Investigation of the interaction of HEWL and MNPs with the help of intrinsic fluorescence showed that the binding of proteins to MNPs is influenced by the type of ligand attached to MNPs. Screening thermal aggregation of HEWL in the presence of MNPs revealed the effective role of NH2-Si@Fe3O4 in inhibiting thermal aggregation of HEWL. Results: Comparison of nanoparticle performance with functional group and without functional group showed that functionalized nanoparticles had better performance; therefore, it is important to consider the environmental, health and safety aspects in the early stages of nanoparticle use. This report provides an integrated picture of protein-MNPs interaction and the change in protein structure after binding to MNPs.