پديد آورندگان :
ناصري ، شيركو دانشگاه علوم پزشكي كردستان - مركز تحقيقات سلولي و مولكولي, پژوهشكده توسعه بهداشت , ميرزايي ، ساكو دانشگاه آزاد اسلامي واحد سنندج - گروه بيوشيمي , وهاب زاده ، ذكريا دانشگاه علوم پزشكي كردستان - دانشكده پزشكي - گروه بيوشيمي , خادم عرفان ، محمد باقر دانشگاه علوم پزشكي كردستان - مركز تحقيقات سلولي و مولكولي, پژوهشكده توسعه بهداشت , نيكخو ، بهرام دانشگاه علوم پزشكي كردستان - دانشكده پزشكي - گروه آسيب شناسي , بهرامي راد ، ژيلا دانشگاه علوم پزشكي كردستان - مركز تحقيقات سلولي و مولكولي, پژوهشكده توسعه بهداشت , زماني ، نگار دانشگاه علوم پزشكي كردستان - مركز تحقيقات سلولي و مولكولي, پژوهشكده توسعه بهداشت , فتحي ، فردين دانشگاه علوم پزشكي كردستان - مركز تحقيقات سلولي و مولكولي, پژوهشكده توسعه بهداشت
چكيده فارسي :
زمينه و هدف: پروتئين Fam83h يك پروتئين غير ترشحي است كه از طريق N-ترمينال خود با كازئين كيناز 1 آلفا 1 (CSNK1A1) برهمكنش دارد. مواد و روش‌ها: در اين مطالعه، دومين‌هاي C-ترمينال در Fam83hFam83h، در انسان و موش با استفاده از نرم‌افزار I-TASSER براي پيش‌بيني ساختار و عملكرد پروتئين مدل‌سازي شدند. شبيه‌سازي ديناميك مولكولي توسط نسخه5.0.2 نرم افزار گرومكس (GROMACS) براي بررسي رفتارهاي پروتئين در طي زمان انجام شد. سپس براي هر مدل پس از انجام شبيه‌سازي مولكولي، آناليز FEL صورت گرفت و داكينگ پروتئين-پروتئين براي بررسي برهمكنش C-ترمينال پروتئين Fam83h با كراتين-5 اسكلت سلولي به عنوان مدلي از كراتين سلولي توسط PIPER انجام شد. يافته‌ها: نتايج نشان داد كه پروتئين انساني پايدارتر و فشرده‌تر از موش است. علاوه بر اين، ارزيابي برهم كنش بين C ترمينال پروتئين‌هاي Fam83h و كراتين-5 در موش نشان داد كه آمينواسيدهاي آرژنين 378، پرولين391، سرين 663، گلوتامات 710 و آرژنين 923 در پروتئين Fam83h موش به ترتيب با لوسين474،آرژنين417، تيروزين453، گلوتامات397، گلوتامين396 و گلوتامات390 در كراتين-5 اسكلت سلولي موش پيوند هيدروژني ايجاد مي‌كنند. پروتئينFam83h انسان و كراتين-5 انساني نيز از طريق آمينو اسيدهاي تراونين433، هيستيدين447 و آرژنين477 و لوسين473، گلايسين476، گلوتامات420، آرژنين407 پيوندهاي هيدروژني تشكيل مي دهند. بحث: طبق مطالعات انجام شده قبلي، پروتئين Fam83h با كراتين اسكلت سلولي برهمكنش داشته و در پيشرفت سرطان نقش دارد. مي‌توان نتيجه گرفت كه پروتئين Fam83h مي‌تواند به طور مستقيم با رشته هاي كراتين از طريق C-ترمينال خود برهمكنش داشته باشد؛ بنابراين، فرضيه ما درIn-silico ، اين است كه اختلال در C-ترمينال پروتئين Fam83h ممكن است منجر به اختلال در بسته‌بندي كراتين اسكلت سلولي به عنوان مكانيسمي در پيشرفت سرطان شود.
