برهم كنش كمپلكس پادتومور روي حاوي ليگاند شيف باز با آلبومين سرم انساني و گاوي

در ‏اين پژوهش برهم كنش كمپلكس روي [Zn(SBL)2]Cl2  (SBL = ليگاند شيف باز ۲(-ايمينواتيل)پيپرازين دي استيل مونواكسيم) با پروتئين آلبومين سرم انساني (HSA) و گاوي (BSA) در محيط تريس بافر حاوي ۱/۰ ميلي مولار سديم كلريد در سه دماي ۳۰۳، ۳۱۰ و ۳۱۷ كلوين با روش هاي طيف سنجي مورد بررسي قرار گرفت. نتيجه هاي به دست آمده براي هر دو كمپلكس به تقريب مشابه بودند، به طوري كه طيف سنجي فلورسانس نشان داد كه خاموش سازي فلورسانس ذاتي هر دو پروتئين به دليل برهم كنش كمپلكس روي از راه سازوكار خاموش سازي ايستا است. كمپلكس روي با تمايلي به تقريب مشابه، M-1 104Kb= ~، با هر دو پروتئين برهم كنش كرد. عامل هاي ترموديناميكي مشاركت پيوند هيدروژن و برهم كنش هاي واندروالس را نشان داد، ولي نقش برهم كنش هاي آب گريزي به دليل حضور گروه ايمين در ساختار كمپلكس و مقدار كوچك DS بي اهميت نيست. تغييرهاي ساختاري طي برهم كنش كمپلكس روي با دو پرروتئين مورد مطالعه با روش هاي فلورسانس هم زمان و سه بعدي و همچنين، دورنگ نمايي حلقوي مورد بررسي قرار گرفت. نتيجه هاي فلورسانس همزمان نشان داد كه در حين برهم كنش كمپلكس با HSA و BSA تغيير قطبيت محسوسي در اطراف باقي مانده تريپتوفان رخ نمي دهد در حالي كه در اطراف باقي مانده تيروزين قطبيت تغيير مي كند. بررسي طيف سنجي دورنگ نمايي دوراني نيز كاهش محتواي مارپيچ آلفا در ساختار هر دو پروتئين را نشان مي دهد. نتيجه هاي اين پژوهش تاييد مي كند كه برهم كنش كمپلكس روي در هر دو پروتئين به تقريب مشابه است. بنابراين، گاهي مي توان در مطالعه هاي دارويي به جاي پروتئين انساني از هم خانواده حيواني آن استفاده كرد.