مقاومت به حشره‌كش‌هاي فسفره و پيريميكارب ناشي از جابجايي اسيدآمينه‌ي Ser431Phe در آنزيم استيل‌كولين‌استراز شته‌ي سبز هلو، Myzus persicae (Hem.: Aphididae)

مقاومت به حشره‌كش‌هاي فسفره و پيريميكارب ناشي از جابجايي اسيدآمينه‌ي Ser431Phe در آنزيم استيل‌كولين‌استراز شته‌ي سبز هلو، Myzus persicae (Hem.: Aphididae)

شته‌ي سبز هلو، Myzus pesicae Sulzer يكي از آفات مهم گياهان زراعي و زينتي در سرتاسر جهان مي‌باشد. به دليل استفاده‌ي مكرر و گسترده از تركيبات شيميايي، اين آفت ساز و كارهاي مختلف مقاومت به حشره‌كش‌ها را بروز داده است. آنزيم استيل‌كولين‌استراز (EC 3.1.1.7) (AChE) به‌طور وسيع در سيستم عصبي مهره‌داران و بي‌مهره‌گان وجود دارد و محل هدف دو گروه اصلي از حشره‌كش‌ها يعني تركيبات آلي فسفره و كاربامات‌هاست. يكي از مكانيسم‌هاي درگير در مقاومت به آفت‌كش‌هاي فسفره و كاربامات، آنزيم استيل‌كولين‌استراز غيرحساس به اين تركيبات است. در اين تحقيق احتمال جهش در آنزيم استيل‌كولين‌استراز غيرحساس به پيريميكارب مورد بررسي قرار گرفت. توالي‌هاي رمزگردان كامل ژن استيل‌كولين‌استراز MpAChE2 جمعيت مقاوم و دو جمعيت حساس به پيريميكارب شناسايي و با هم مقايسه شدند. نتايج نشان داد كه در MpAChE2 اسيدآمينه‌ي فنيل‌آلانين جايگزين اسيدآمينه‌ي سرين 431 شده و اين جابجايي در بخش اسيل آنزيم واقع شده است. بنابراين به نظر مي‌رسد كه MpAChE2 نقطه‌ي هدف حشره‌كش پيريميكارب باشد و اين جابجايي اسيد‌آمينه باعث شده اسيل‌ پاكت باريك‌تر شده و پيريميكارب نتواند در نقطه‌ي هدف جاي گيرد. براي بررسي دقيق هتروزيگوت يا هموزيگوت بودن جهش ايجاد‌شده، cDNA از حشرات انفرادي به طور تصادفي تهيه گرديد. نتايج نشان داد كه MpAChE2 حشرات انفرادي همگي در مكان جهش هتروزيگوت بودند.

The peach-potato aphid, Myzus pesicae Sulzer, is a globally distributed, economically important pest of a wide range of field crops and ornamentals. Due to extensive and repeated use of insecticide, this species has developed many different resistance mechanisms to insecticides. The enzyme acetylcholinesterase (EC 3.1.1.7) (AChE) occurs widely in both vertebrate and invertebrate nervous systems and is the target of organophosphate (OP) and carbamate insecticides. One of resistance mechanisms to OP and carbamate insecticides is the insensitivity of AChE to these insecticides. In this study the possibility of mutation in insensitive AChE was surveyed. The complete coding sequences of acetylcholinesterases (MpAChE2) from susceptible and resistant populations were identified and sequences from resistant and two susceptible populations were compared. Consequently, one amino acid substitution (Ser431Phe) was detected within the resistant population at MpAChE2 gene. The Ser431Phe substitution is located in acyl pocket of acetylcholinesterase. Therefore, it seems that MpAChE2 is important as a target of pirimicarb. This substitution makes the acyl pocket narrower and pirimicarb can not have any access to this site. cDNA was obtained from individual aphids randomly and sequence of MpAChE2 indicated that MpAChE2 of the resistant population was heterozygous.