بررسي ساختار و عملكرد فرم فعال فاكتور X انعقاد خون

مقدمه: فاكتور انعقادي X يك پروتيين مهم در مسير انعقاد خون است. اين فاكتور داراي ويژگي هاي ساختاري مهمي است كه عملكرد اين پروتيين را تحت تاثير قرار مي دهد. هدف از اين مطالعه بررسي شاخص هاي ساختاري-عملكردي فاكتورX فعال در حضور يون هاي كلسيم بود. فاكتور X داراي 4 دومين است كه دومين گاما كربوكسي گلوتاميك اسيد (GLA) داراي آمينواسيد هايي با بار منفي و همچنين آمينواسيدهاي آب گريز است. اين دو گروه آمينواسيد با ويژگي متضاد، نقش اتصال به يون هاي كلسيم و غشا را به ترتيب برعهده دارند و پيچ خوردگي سه بعدي مناسبي را در حضور يون هاي كلسيم به فاكتور X مي دهند. دومين هاي شبيه به فاكتور رشد اپيدرمي (Epidermal growth Factor) كه شامل EGF1 وEGF2 مي باشد، نيز رابط بين دومين GLA و سرين پروتياز (SP) مي باشند و در اتصال به كلسيم نيز نقش دارند. روش كار: روش گردآوري و جمع‌بندي اطلاعات از پژوهش مولكولي انجام شده در اين زمينه بوده است. كه شامل توصيف ويژگي‌هاي ساختاري و سه بعدي فاكتور X بوده است. نتيجه گيري: نقش كاتاليتيكي فاكتور X برعهده دومين سرين پروتياز مي باشد كه اين دومين زنجيره سنگين فاكتور X را تشكيل مي دهد و آمينواسيد هاي اين دومين در اتصال فاكتور X به مهار كننده و فعال كننده هاي مختلف نقش دارند.