عنوان مقاله :
ارتباط زاويه بين دمين هاي انتهاي آمينو و انتهاي كربوكسي با فعاليت آنزيمي ترموليزين و الاستاز
عنوان به زبان ديگر :
The relationship of angle between N- and C-terminal domains and the activity of thermolysin and elastase
پديد آورندگان :
وارسته، عبدالعلي دانشگاه گيلان - دانشكده علوم پايه، رشت , اصغري، محسن دانشگاه گيلان - دانشكده علوم پايه، رشت , تقدير، مجيد دانشگاه تربيت مدرس - دانشكده علوم زيستي، تهران , آقامعالي، محمودرضا دانشگاه گيلان - دانشكده علوم پايه، رشت
كليدواژه :
شبيه سازي ديناميك مولكولي , زاويه لولا , فعاليت آنزيمي , ترموليزين
چكيده فارسي :
پروتئاز هاي خانواده ترموليزين زير مجموعه اي از سوپر فاميلي متالوپروتئاز هاي روي مي باشند. اين خانواده داراي يك يون روي بوده كه نقش مهمي در عملكرد آنزيم داشته و همچنين شامل تعداد متفاوتي كلسيم بوده كه در پايداري آن ها موثر است. عملكرد آنزيم هاي اين خانواده به حركت هاي كانفورماسيوني ويژه ي جايگاه فعال بستگي دارد. جايگاه فعال در اين خانواده بين دو دمين انتهاي آمينو و انتهاي كربوكسي واقع شده و پيشنهاد شده است كه اين خانواده در هنگام كاتاليز متحمل حركت hinge-bending شده كه منجر به بسته و باز شدن شكاف جايگاه فعال شده و احتمال بروز تغييرات ساختاري را در حين فرآيند كاتاليز مطرح مي سازد. در اين مطالعه فعاليت آنزيمي ترموليزين در مقايسه با الاستاز حاصل از سودوموناس آئروجينوزا مورد بررسي قرار گرفته و تغييرات ساختاري آنزيم ها با استفاده از شبيه سازي مولكولي مطالعه گرديد. نتايج نشان داد كه از يك طرف، ترموليزين به دليل كاهش زاويه لولا نسبت به الاستاز داراي تمايل بيشتري نسبت به سوبسترا بوده و از طرف ديگر، باز تر بودن دهانه جايگاه فعال در الاستاز نشان دهنده آزادي حركت بيشتر باقي مانده هاي كاتاليتيك در الاستاز و در نتيجه بالاتر بودن ثابت سرعت كاتاليتيك مي باشد. در مجموع، كارآيي كاتاليتيك دو آنزيم در دماي 60 درجه تفاوت چنداني را نشان نمي دهد.
چكيده لاتين :
Thermolysin- like proteases (TLPs) belong to subset of Zn-metalloproteases
superfamily. The family includes a zinc ion which plays a critival role in the function of
enzyme and some different calcium ions to improve stability of the structure. The
enzyme function of this family depends on specific conformational motions of active
site. The active site in this family is located between N-terminal and C-terminal domain
and it has been proposed that TLPs endure a hinge-bending motion during catalysis
resulting in “closure” and “opening” of the active-site cleft and raise the probability of
structural changes during catalytic process. In this study, the activity of thermolysin
compared with elastase achieved from Pseudomonas aeruginosa was investigated and
structural changes of the enzymes were investigated by molecular dynamics simulation.
The results disclosed that, on one hand- due to reduced hinge-angle- thermolysin tends
to greater affinity to the substrate, however, the open mouth of active site represents
more freedom of movements of catalytic residues in elastase and therefore catalytic rate
constant (kcat) is higher. In general, catalytic efficiency of two enzymes does not reveal
much difference at 60 °C.
عنوان نشريه :
پژوهشهاي سلولي و مولكولي
عنوان نشريه :
پژوهشهاي سلولي و مولكولي