بررسي اثر MTBE (متيل ترشياري بوتيل اتر) روي ساختار هموگلوبين خون موش نر نژاد ويستار

مطالعه تأثير آلاينده­هاي زيستي با مولكول­هاي پروتئيني از سال­هاي گذشته مورد توجه بوده است. از جمله آلاينده‌هايي كه اخيراً مورد توجه محققان علوم زيستي قرار گرفته استMTBE (متيل ترشياري بوتيل اتر) مي­باشد. اين ماده سبب افزايش كارايي بنزين مي‌گردد. MTBE مي‌تواند در طبيعت حضور داشته و به جريان خون وارد شود.با توجه به شباهت ساختاري هموگلوبين انسان و موش در اين مطالعه تاثير MTBE بر روي هموگلوبين موش به شكل invivo مورد بررسي قرار گرفته است. 3 غلظت از MTBE (200، 400 و 800 ميلي‌گرم بر كيلوگرم وزن بدن) به موش­هاي تحت تيمار به صورت خوراكي منتقل شد. مطالعات اسپكتروسكوپي UV در منطقه 280 نانومتر حاكي از فشردگي و پيچيده‌تر شدن بيشتر هموگلوبين­هاي موش­هاي تحت تيمار با MTBE نسبت به نمونه نرمال است. مطالعات اسپكتروسكوپي CD جهت بررسي ساختار دوم هموگلوبين تحت تاثير MTBE انجام گرديد. مطالعه حاضر تغييرات قابل ملاحظه اي در ساختار دوم را اثبات نمي كند. با توجه به بررسي‌هاي انجام شده ميتوان فشردگي بيشتر ساختار هموگلوبين در حضور غلظت‌هاي مختلف MTBE را عنوان كرد.

The effects of biological pollution on proteins were considered recently. MTBE (Methyl tert-butyl ether) is one of the environmental pollutants which attracted attention since it is able to increase the efficiency of gasoline. MTBE is released to environment gradually and enters the blood stream. According to the homology between human and rat's hemoglobin, the effects of MTBE on the structure of mice hemoglobin was studied in vivo. Three mice groups received 200, 400, 800 mg/ Kg body weight MTBE via gavage. The structural changes were examined using fluorescence, circular dichroism, and UV-visible spectroscopies. According to UV-visible spectroscopy, more rigidity was revealed in the presence of MTBE due to higher absorbance at 280 nm. Far-UV CD was performed to monitor the secondary structural changes of hemoglobin upon using MTBE. The results presented no significant changes in the second structure of hemoglobin. In general, it could concluded that rats treated with various concentration of MTBE presented more compact hemoglobin structure.