بررسي برهم كنش ايزومرهاي مختلف كوركومين و چند ساختار مشابه آن با پروتئين آلبومين با استفاده از روش داكينگ مولكولي

كوركومين داراي دامنه ي وسيعي از فعاليت هاي فارموكولوژيك ميباشد كه باعث مي شود خواص خارق العاده دارويي داشته باشد ولي دو مشكل حلاليت پايين در محلول هاي آبي و تجزيه سريع مولكول هاي حل شده در pH زيستي، اهداف دارويي آن را محدود مي سازد. يكي از راه حل هاي مطرح شده در منابع علمي، براي حل مشكل حلاليت و ثبات و فراهمي زيستي پايين كوركومين، استفاده از پروتئين آلبومين بعنوان حامل است. در اين كار پژوهشي، برهمكنش دو ايزومر مهم كوركومين و سه كوركومينوئيد ديگر با پروتئين آلبومين با استفاده از داكينگ مولكولي مورد بررسي قرار گرفته و ميزان برهم كنش تمام ساختارهاي مذكور با هم مقايسه شد. بررسي هاي انجام شده نشان مي دهد كه از ميان دو ايزومر كوركومين، ايزومر دي كتون آن برهمكنش قويتري با آلبومين دارد و در ميان تمام ساختارهاي بررسي شده، بيس دمتوكسي كوركومين و هگزا هيدروكوركومين به ترتيب قويترين و ضعيف ترين برهم كنش را با آلبومين دارند. با توجه به مقادير انرژي برهمكنش، در برهم كنش بين كوركومين با آلبومين، پيوندهاي دوگانه مزدوج نقش اساسي دارند و همچنين گروه هاي هيدروكسي فنول كوركومين نقش مهم تري نسبت به گروه هاي متوكسي آن دارند.